Resumen – Tema 1a: El agua Importancia del agua Biomolécula más abundante en el cuerpo humano (60–70%, variable según contenido de lípidos). Está presente en todos los compartimentos excepto en el interior de la bicapa lipídica. Estructura Molécula polar con forma de V. Ángulo entre enlaces O-H: 104,5° . Oxígeno (O) más electronegativo que el hidrógeno (H): crea cargas parciales . No tiene carga neta, pero sí dipolo eléctrico . Tipos de enlaces Covalentes no polares : reparto equitativo de electrones.Covalentes polares : reparto desigual, generan cargas parciales.Puentes de hidrógeno : interacciones entre cargas opuestas parciales entre moléculas de agua.Propiedades físicas Calor específico elevado : amortigua cambios de temperatura.Calor de vaporización alto : importante para la transpiración.Punto de fusión elevado : agua sólida a temperaturas bajas.Densidad : máxima a 4°C; el agua sólida (hielo) es menos densa.Constante dieléctrica elevada : facilita la disociación de sales inorgánicas.Viscosidad alta : resistencia al flujo.Tensión superficial : interacción con el aire (hidrofóbico).Capilaridad : ascenso por tubos estrechos debido a interacciones entre moléculas y con superficies.Moléculas hidrofóbicas No se disuelven en agua ni forman puentes de H. Tienden a agregarse entre sí: interacciones hidrofóbicas importantes para estructuras biológicas.
Resumen – Tema 1b: Ácidos, pH y tampones Ácidos y bases Ácido : sustancia que libera protones (H⁺).Ácido fuerte : se disocia completamente (ej. HCl).Ácido débil : se disocia parcialmente (ej. CH₃COOH).Base : sustancia que acepta protones.Ejemplo de base débil : HCO₃⁻ (bicarbonato).pH Indica la concentración de H⁺ en el medio. Escala de 0 a 14:pH < 7 → ácidopH = 7 → neutropH > 7 → básico Cada unidad de pH representa un cambio 10 veces mayor o menor en la concentración de H⁺. Cambios de 0,3 unidades ≈ duplican o dividen la [H⁺] (log₂ ≈ 0,3). Disociación del agua El agua se ioniza mínimamente: es un ácido muy débil. Se acidifica al captar CO₂ del aire: Constante de equilibrio (Ka y pKa) Relaciona la tendencia del ácido a disociarse. Ka alta → ácido fuerteKa baja → ácido débilpKa = –log(Ka) En el punto donde pH = pKa, hay igual cantidad de ácido (HA) y base conjugada (A⁻). Ecuación de Henderson-Hasselbalch pH=pKa+log([A−][HA])
Permite calcular el pH de una disolución amortiguadora. Sistemas tampón Mezcla de un ácido débil y su base conjugada. Función : mantener el pH estable ante pequeñas adiciones de ácido o base.Eficacia máxima cuando pH ≈ pKa . Útiles en ±1 unidad de pH respecto al pKa del ácido. Ejemplos fisiológicos El tampón fosfato actúa en el interior celular (pKa ≈ 7,3). El sistema bicarbonato actúa en sangre y tejidos.
Resumen – Tema 2: Estructura tridimensional de las biomoléculas 1. Estereoquímica Estudia la disposición espacial de los átomos en una molécula, fundamental para su función biológica. 2. Polaridad molecular Molécula polar : enlaces polares + geometría asimétrica (ej. agua, H₂O).Molécula no polar : enlaces polares pero simétricos (ej. dióxido de carbono, CO₂).3. Configuración vs Conformación Configuración :Disposición fija de átomos; requiere romper enlaces para cambiarla. Define moléculas diferentes con misma fórmula molecular. Conformación :Rotación libre en enlaces simples sin romperlos. Las biomoléculas adoptan la conformación más estable energéticamente . 4. Isómeros Isómeros estructurales : misma fórmula molecular, distinta conectividad.Estereoisómeros :Misma conectividad, distinta orientación espacial. Se dividen en: a) Isómeros geométricos (cis/trans) :
Aparecen en dobles enlaces.Cis : sustituyentes del mismo lado.Trans : sustituyentes en lados opuestos. b) Isómeros ópticos :
Tienen carbono quiral/asimétrico (4 sustituyentes diferentes).Enantiómeros : imágenes especulares (ej. manos).Dextrógiros (desvían luz a la derecha). Levógiros (a la izquierda). Diastereoisómeros : no son imágenes especulares. Fórmula: n carbonos quirales → 2ⁿ posibles estereoisómeros.
5. Grupos funcionales importantes Grupos químicos que confieren propiedades específicas a las biomoléculas: -OH, -COOH, -NH₂, -SH, etc. 6. Ejemplos farmacológicos Talidomida : R-talidomida → sedante / S-talidomida → teratogénica.Ibuprofeno : solo el enantiómero S es activo; el R se convierte en S en el cuerpo (60%).
Resumen – Tema 3a: Aminoácidos 1. Introducción Las proteínas están formadas por la unión lineal de 20 aminoácidos mediante enlaces peptídicos . Además, existen aminoácidos no proteicos con funciones metabólicas (ej. beta-alanina en ácido pantoténico). 2. Estructura general del aminoácido Grupo amino (–NH₂) Grupo carboxilo (–COOH) Carbono α central unido también a:un hidrógeno una cadena lateral R (varía según el aminoácido) 3. Propiedades químicas Carbono quiral : todos los aminoácidos excepto glicina tienen un carbono asimétrico → existen isómeros L y D .En la naturaleza, sólo se usan los L-aminoácidos . Sustancias anfóteras : pueden actuar como ácidos o bases.Forman un zwitterion a pH fisiológico (grupo amino protonado y grupo carboxilo desprotonado). Punto isoeléctrico (pI) : pH al que el aminoácido tiene carga neta cero.Pueden tener 2 o 3 pKa dependiendo de si la cadena lateral es ionizable. 4. Clasificación según la cadena lateral (R) a) Apolares alifáticos (hidrofóbicos):
Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina (Pro), Metionina (Met) b) Aromáticos :
Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp) c) Polares sin carga :
Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteína (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) d) Cadenas laterales con carga negativa (ácidos) :
Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu) e) Cadenas laterales con carga positiva (básicos) :
Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His) 5. Aminoácidos modificados Algunos se modifican postraduccionalmente:4-hidroxiprolina y 4-hidroxilisina : en el colágeno.N-metil-lisina : en miosina.Carboxiglutamato : en la protrombina (coagulación). 6. Aminoácidos no proteicos Ejemplos:Ornitina y citrulina : ciclo de la ureaHomocisteína y homoserina : metabolismoDOPA : precursor de catecolaminasGABA y β-alanina : neurotransmisores
Resumen – Tema 3b: Estructura tridimensional de las proteínas 1. Niveles de organización estructural 🧬 Estructura primaria Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos . Determina todas las estructuras superiores. Se representa de N-terminal → C-terminal . 🧪 Estructura secundaria Disposición regular local del esqueleto peptídico. Estabilizada por puentes de hidrógeno entre grupos NH y CO del esqueleto. Tipos principales:
α-hélice :Hélice dextrógira. Puentes de H cada 4 residuos. 3,6 residuos por vuelta. Lámina β :Formada por 2+ cadenas laterales extendidas. Paralelas o antiparalelas .Estabilizadas por puentes de H entre cadenas. Giros β y bucles :Cambian dirección de la cadena. Contienen glicina y prolina con frecuencia. 🧩 Estructura terciaria Plegamiento global tridimensional de una cadena polipeptídica. Determinada por interacciones entre cadenas laterales R :Puentes de hidrógeno Enlaces iónicos Fuerzas de Van der Waals Interacciones hidrofóbicas Puentes disulfuro (entre cisteínas) Importancia : permite función biológica (sitios activos, unión a ligandos).
🧬 Estructura cuaternaria Asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ). Ejemplo: hemoglobina (4 subunidades). Estabilizada por las mismas interacciones que la terciaria. 2. Plegamiento y estabilidad El plegamiento correcto es esencial para la función. Asistido por chaperonas . Desnaturalización : pérdida de estructura (y función) por calor, pH, detergentes, etc.Renaturalización : posible si no se rompe la estructura primaria.3. Función y estructura Estructura → Función. Mutaciones pueden alterar la estructura → enfermedades (ej. anemia falciforme).
Resumen – Tema 3c: Proteínas de interés biológico 1. Escleroproteínas Proteínas fibrosas estructurales, insolubles en agua.Cadenas polipeptídicas organizadas en fibras o láminas. Función: formar tejidos de sostén (piel, huesos, tendones, etc.). 2. Colágeno Proteína más abundante del cuerpo (25–30%).Síntesis: fibroblastos → matriz extracelular. Unidad estructural: tropocolágeno Tres cadenas α enrolladas en triple hélice dextrógira. Rico en glicina y prolina ; contiene hidroxiprolina e hidroxilisina (modificaciones postraduccionales). Estabilización: puentes de H y enlaces cruzados covalentes (lisiloxidasa). Tipos:Tipo I : piel, hueso, tendones (90% del total).Tipo II : cartílago.Tipo III : vasos, órganos internos. 3. Elastina Proteína elástica → piel, pulmones, vasos, ligamentos. Precursora: tropoelastina , rica en glicina, alanina, valina y prolina. Enlaces cruzados entre lisinas (formación de desmosina ). Forma una red extensible y elástica. 4. Queratinas a) α-queratinas (mamíferos):
Presentes en piel, pelo, uñas. Estructura: α-hélices enrolladas → protofilamentos → microfibrillas. Enlaces disulfuro entre cisteínas → rigidez y resistencia. b) β-queratinas (aves y reptiles):
Fibras de seda, plumas, escamas. Estructura en lámina β . Aminoácidos pequeños (Gly, Ala, Ser) → empaquetamiento denso. 5. Proteínas musculares Miosina :
Proteína motora de filamentos gruesos. Formada por 2 cadenas pesadas (hélice + cabeza globular) y 4 ligeras. Cabeza con actividad ATPasa y unión a actina. Actina :
Principal componente de filamentos delgados. Monómero globular (actina G) → polímero helicoidal (actina F). También tiene actividad ATPasa (no contráctil, regula ensamblaje). 6. Proteínas transportadoras de oxígeno Mioglobina :
Presente en músculo; almacena y transporta O₂. Cadena única con grupo hemo. Hemoglobina :
Tetrámero (2α + 2β); presente en eritrocitos. Transporte de O₂ y CO₂. Exhibe cooperatividad alostérica : la unión de un O₂ facilita la siguiente.
Resumen – Tema 4: Termodinámica 1. Energía en sistemas biológicos Energía : capacidad de realizar trabajo (kcal o kJ).Tipos: cinética, química, térmica, potencial. Bioenergética : estudia la transferencia de energía en organismos vivos.Los seres vivos no crean energía , sino que la transforman y almacenan (glucosa, lípidos). 2. Sistemas termodinámicos Abierto : intercambia materia y energía.Cerrado : solo intercambia energía.Aislado : no intercambia ni materia ni energía.3. Leyes de la termodinámica 🔹 Primera ley :
“La energía no se crea ni se destruye, solo se transforma.”entalpía (H) : contenido calórico de un sistema.
Reacción exotérmica : libera calor → ΔH < 0Reacción endotérmica : absorbe calor → ΔH > 0🔹 Segunda ley :
“La entropía (S) del universo tiende a aumentar.”grado de desorden o aleatoriedad.
ΔS > 0 → mayor desorden ΔS < 0 → mayor orden (requiere energía) 4. Energía libre de Gibbs (G) Define si una reacción es espontánea o no: ΔG=ΔH−TΔS
ΔG < 0 → reacción exergónica (espontánea)ΔG = 0 → equilibrioΔG > 0 → reacción endergónica (no espontánea)5. Ecuaciones estándar ΔG⁰ : energía libre estándar (condiciones 1 M, 1 atm, 25 °C).ΔG⁰’ : estándar biológica (pH 7).ΔG real depende de [productos]/[reactivos]:ΔG=ΔG0+RTln([productos][reactivos])
6. Relación con la constante de equilibrio (Keq) Keq > 1 → ΔG⁰ < 0 → reacción favorable.Keq < 1 → ΔG⁰ > 0 → desfavorable.ΔG⁰ y Keq tienen relación exponencial → pequeños cambios en ΔG⁰ alteran mucho el equilibrio. 7. Acoplamiento de reacciones Reacciones endergónicas pueden ocurrir si se acoplan a reacciones exergónicas: Intermediarios comunes : moléculas que conectan dos reacciones consecutivas.8. Oxidación como fuente de energía Catabolismo : oxidación de nutrientes → energía libre.Moléculas de alta energía : ATP, PEP, acetil-CoA, etc.Poder reductor : NADH, FADH₂ — donan electrones en la cadena respiratoria.
Resumen – Tema 5a: Catálisis enzimática 1. Introducción Enzimas : catalizadores biológicos que aceleran reacciones sin consumirse.Casi todas son proteínas globulares , con estructura tridimensional específica. Aumentan la velocidad de reacción al disminuir la energía de activación (Ea) . 2. Características de las enzimas Alta especificidad : actúan sobre un único sustrato o grupo de sustratos.No alteran el equilibrio de la reacción, solo la velocidad.Se saturan: tienen un número finito de sitios activos. Pueden requerir cofactores (iones metálicos o coenzimas). 3. Mecanismo de acción Formación de complejo enzima–sustrato (ES) . Modelos de unión :Llave–cerradura : complementariedad rígida.Ajuste inducido : la enzima cambia al unirse al sustrato.Estabilización del estado de transición → ↓ Ea. 4. Tipos de catálisis enzimática Ácido–base : transferencia de protones.Covalente : formación de enlaces transitorios entre enzima y sustrato.Por proximidad y orientación : acercamiento y alineación óptima de reactivos.Electrostática : estabilización de cargas intermedias.5. Energía libre de activación Diferencia de energía entre los reactivos y el estado de transición. Las enzimas reducen esta barrera energética → aceleran la reacción. 6. Cinética enzimática básica Reacción:
E+S⇌ES→E+P
Fase inicial: concentración de producto despreciable. Velocidad inicial (v₀) depende de [S] y [E].7. Factores que afectan la actividad enzimática pH : óptimo específico para cada enzima.Temperatura : aumenta velocidad hasta cierto punto; luego desnaturaliza.Concentración de sustrato : sigue cinética de saturación.Inhibidores : ver tema 5b.8. Clasificación de enzimas (según la IUBMB) Oxidorreductasas : transferencia de electrones.Transferasas : transferencia de grupos funcionales.Hidrolasas : ruptura con agua.Liasas : eliminación de grupos sin agua.Isomerasas : reordenamiento interno.Ligasas : unión de moléculas con consumo de ATP.
Resumen – Tema 5b: Inhibición enzimática 1. ¿Qué es un inhibidor enzimático? Sustancia que reduce o detiene la actividad catalítica de una enzima. Afecta los valores de Vmáx (velocidad máxima) y/o Km (afinidad por el sustrato). 2. Tipos de inhibición 🧪 A. Inhibición reversible Se une mediante interacciones no covalentes y su efecto puede desaparecer.
a) Competitiva Inhibidor compite con el sustrato por el centro activo . Similar en estructura al sustrato. Km aumenta , Vmáx no cambia .Efecto puede ser revertido aumentando [S]. Ejemplo clínico : etanol compite con metanol por la alcohol deshidrogenasa (antídoto en intoxicación por metanol).b) Acompetitiva Inhibidor se une solo al complejo ES , en sitio distinto al activo. Provoca distorsión del sitio activo → inactividad catalítica. Disminuyen tanto Km como Vmáx .No se revierte con mayor [S]. Relevante en enzimas multisustrato . c) Mixta Inhibidor se une tanto al enzima libre como al complejo ES , en sitios distintos al activo. Vmáx disminuye , Km puede aumentar o disminuir dependiendo de la afinidad:↑ Km si se une más al enzima libre (tipo competitivo). ↓ Km si se une más al complejo ES (tipo acompetitivo). No reversible por exceso de sustrato. Variante especial: inhibición no competitiva pura (misma afinidad por E y ES): ↓ Vmáx, Km constante. 🧪 B. Inhibición irreversible Unión covalente o muy fuerte al centro activo. Inactivación permanente de la enzima. Ejemplo: aspirina , que acetila irreversiblemente la ciclooxigenasa. 3. Aplicaciones clínicas Captopril : inhibidor competitivo de la ECA (enzima convertidora de angiotensina) → tratamiento para hipertensión.Penicilina : inhibidor irreversible de la transpeptidasa bacteriana.4. Resumen gráfico Tipo Km Vmáx Reversible Se une a Competitiva ↑ = Sí Enzima Acompetitiva ↓ ↓ Sí Complejo ES Mixta ↑/↓ ↓ Sí E y ES Irreversible – ↓↓↓ No Centro activo
Resumen – Tema 6: Estructura del ADN y su replicación 🧬 1. Estructura del ADN Modelo de Watson y Crick (1953) :Doble hélice formada por dos cadenas antiparalelas (5’→3’ y 3’→5’). Las cadenas están unidas por puentes de hidrógeno entre bases nitrogenadas complementarias :Adenina (A) – Timina (T): 2 puentes H Guanina (G) – Citosina (C): 3 puentes H Las bases están en el interior, el esqueleto azúcar-fosfato en el exterior. Giro dextrógiro, 10,5 pb por vuelta, diámetro ~2 nm. Componentes :Nucleótido = base nitrogenada + azúcar (desoxirribosa) + grupo fosfato.Enlace fosfodiéster entre el 3' de un nucleótido y el 5' del siguiente.Tipos de ADN :ADN B : forma biológica más común (hélix dextrógira).ADN A : más compacta, aparece en condiciones deshidratadas.ADN Z : hélice levógira, rica en GC.🔁 2. Replicación del ADN Semiconservativa : cada cadena original sirve de molde para una nueva.Se inicia en sitios específicos llamados orígenes de replicación . 🔧 Fases del proceso:
Inicio Reconocimiento del origen por proteínas iniciadoras . Desenrollamiento de la hélice por helicasa → formación de la horquilla de replicación . Estabilización por proteínas SSB (evitan el reemparejamiento). Eliminación de superenrollamientos por topoisomerasas . Elongación Primasa sintetiza un cebador de ARN (primer).ADN polimerasa añade nucleótidos al extremo 3’ del cebador (síntesis 5’→3’).Cadena líder (leading strand) : síntesis continua.Cadena rezagada (lagging strand) : síntesis discontinua en fragmentos de Okazaki .ADN polimerasa I sustituye los primers por ADN.Ligasa une los fragmentos de Okazaki.Terminación Finaliza cuando dos horquillas se encuentran o al llegar al final del cromosoma. Telomerasa mantiene los extremos (telómeros) en células eucariotas.🧫 3. Enzimas clave en la replicación Enzima Función principal Helicasa Desenrolla la doble hélice SSB Estabiliza las cadenas separadas Primasa Sintetiza primers de ARN ADN polimerasa III Polimeriza ADN en procariotas ADN polimerasa I Elimina primers y rellena huecos en procariotas Ligasa Une fragmentos de Okazaki Topoisomerasa Alivia el superenrollamiento Telomerasa Extiende los telómeros en células eucariotas
🧪 4. Replicación en procariotas vs eucariotas Procariotas :Un solo origen de replicación. Replicación rápida (~1000 nt/s). ADN circular. Eucariotas :Múltiples orígenes por cromosoma. Más lenta (~50 nt/s). ADN lineal con telómeros.
Resumen – Tema 7a: Transcripción del ADN. Síntesis del ARN 🧬 1. Concepto general Transcripción : proceso por el cual se sintetiza ARN a partir de ADN .Catalizada por la ARN polimerasa . Solo se transcribe una de las cadenas del ADN (la cadena molde ). El ARN es complementario a la cadena molde y idéntico (salvo T→U) a la cadena codificante. 🧪 2. Diferencias clave entre transcripción y replicación Característica Transcripción Replicación Enzima ARN polimerasa ADN polimerasa Cebador necesario No Sí Producto final ARN ADN Cadena utilizada Una sola (molde) Ambas
📍 3. Etapas del proceso de transcripción 1. Iniciación
ARN polimerasa se une al promotor (secuencia específica del ADN).En procariotas: promotor con caja -10 (TATAAT) y -35 (TTGACA) . En eucariotas: caja TATA y otras secuencias reguladoras. No necesita cebador. Se forma un complejo abierto → se desenrolla el ADN. 2. Elongación
La ARN polimerasa incorpora ribonucleótidos complementarios al ADN molde. Síntesis en dirección 5’→3’ . Se mantiene una “burbuja de transcripción” móvil. 3. Terminación
En procariotas , puede ser:Intrínseca (Rho-independiente) : formación de horquilla en ARN + cadena rica en U.Dependiente de Rho : proteína Rho desenrolla híbrido ARN-ADN. En eucariotas , implica señal de terminación y procesamiento posterior. ⚙️ 4. ARN polimerasas Organismo Tipo Función principal Procariotas ARN polimerasa única Transcribe todos los tipos de ARN Eucariotas Pol I ARN ribosómico (rARN 28S, 18S, 5.8S) Pol II ARNm y algunos snARN Pol III tARN, 5S rARN, y otros pequeños ARN
🧬 5. Producto de la transcripción ARNm (mensajero): lleva información para sintetizar proteínas.Puede requerir procesamiento post-transcripcional (en eucariotas):Capping (añadir cap 5’).Poliadenilación (cola de poli-A en 3’).Splicing : eliminación de intrones, unión de exones. 📌 6. Regulación de la transcripción Controlada por:Factores de transcripción Elementos reguladores : promotores, potenciadores, represores.
Resumen – Tema 7b: ARNs – Tipos y funciones 🧬 1. Introducción El ácido ribonucleico (ARN) es una molécula fundamental para la expresión génica. Se transcribe a partir de ADN y puede tener función estructural, catalítica o reguladora. Los ARNs son generalmente monocatenarios , con uracilo (U) en lugar de timina (T), y ribosa en vez de desoxirribosa. 🧪 2. Principales tipos de ARN 1. ARN mensajero (ARNm)
Copia temporal de un gen que codifica una proteína. Es leído por el ribosoma durante la traducción . En eucariotas: se sintetiza como pre-ARNm y se procesa :Cap 5' Cola poli-A en 3' Splicing (eliminación de intrones) 2. ARN de transferencia (ARNt)
Molécula adaptadora que transporta aminoácidos al ribosoma. Tiene una estructura en hoja de trébol , con brazo del anticodón y brazo aceptor del aminoácido. Cada ARNt reconoce un codón específico mediante su anticodón. 3. ARN ribosómico (ARNr)
Componente estructural y catalítico del ribosoma . Forman parte de las subunidades ribosómicas :En procariotas: 16S, 23S, 5S. En eucariotas: 18S, 28S, 5.8S, 5S. Actúa como ribozima (actividad catalítica en la formación del enlace peptídico). 🔬 3. Otros tipos de ARN 4. ARN nucleolares pequeños (snoRNA)
Participan en el procesamiento y modificación del ARNr en el nucleolo. 5. ARN pequeños nucleares (snRNA)
Forman parte del espliceosoma , que elimina intrones del pre-ARNm. 6. ARN pequeños de interferencia (siRNA)
Moléculas doble cadena que silencian genes específicos al inducir la degradación del ARNm. 7. microARN (miRNA)
ARN de cadena sencilla que regula la expresión génica postranscripcional :Bloquean la traducción o favorecen la degradación del ARNm. 8. lncRNA (long non-coding RNA)
Transcritos no codificantes >200 nucleótidos. Reguladores epigenéticos, estructurales o transcripcionales. 🧠 4. Funciones generales del ARN Tipo de ARN Función principal ARNm Plantilla para síntesis de proteínas ARNt Transporte de aminoácidos durante la traducción ARNr Estructura y catálisis en el ribosoma miRNA/siRNA Regulación post-transcripcional (silenciamiento) snRNA Procesamiento del pre-ARNm (splicing) lncRNA Regulación génica y organización nuclear
Resumen – Tema 7c: ARN polimerasas. Señales y factores de transcripción 🧬 1. ARN polimerasas Procariotas:
Una única ARN polimerasa transcribe todos los tipos de ARN.Tiene múltiples subunidades:α, β, β′, ω : forman el núcleo enzimático.σ (sigma) : subunidad reguladora que reconoce promotores (factor de especificidad).σ⁷⁰ : el más común; guía la enzima al promotor. La holoenzima es necesaria para iniciar la transcripción. Eucariotas:
Existen tres ARN polimerasas principales , cada una con su función: ARN Polimerasa Producto principal Localización Pol I ARNr (28S, 18S, 5.8S) Nucleolo Pol II ARNm , snARN, miARNNucleoplasma Pol III tARN, 5S rARN, otros ARN pequeños Nucleoplasma
Todas requieren factores generales de transcripción para iniciar la transcripción. 🧪 2. Señales de transcripción Promotor
Secuencia específica del ADN donde se une la ARN polimerasa para comenzar la transcripción. Procariotas:
Contienen caja -35 (TTGACA) y caja -10 (TATAAT) . Distancia típica entre ambas: ~17 pb. Factor σ reconoce estas regiones y permite el inicio. Eucariotas:
Región promotora más compleja:Caja TATA (≈ -25): reconocida por TBP (TATA-Binding Protein).BRE, Inr, DPE : otras secuencias reguladoras que complementan el control. 🧩 3. Factores de transcripción Procariotas:
Factor σ : dirige la ARN polimerasa al promotor adecuado.Distintos factores σ para distintos grupos de genes (ej. σ³² para estrés térmico). Eucariotas:
La ARN pol II no reconoce directamente el promotor → necesita factores generales: Factor Función principal TFIID Incluye TBP; reconoce la caja TATA TFIIB Recluta ARN pol II y posiciona el complejo TFIIF Estabiliza la unión pol II–promotor TFIIE Recluta TFIIH TFIIH Actividad helicasa y quinasa (fosforila la pol II para elongación)
🧠 4. Complejo de pre-iniciación Ensamblaje secuencial de los factores de transcripción generales + ARN pol II sobre el promotor. La fosforilación del dominio CTD (cola carboxi-terminal) de la pol II por TFIIH marca la transición de iniciación a elongación. 🔁 5. Regulación de la transcripción Activadores : se unen a potenciadores (enhancers), aumentan la transcripción.Represores : se unen a silenciadores , disminuyen la transcripción.En eucariotas, pueden actuar a gran distancia del promotor (por looping del ADN).
Resumen – Tema 8a: Estructura y función del gen 🧬 1. ¿Qué es un gen? Unidad de información hereditaria codificada en el ADN. Contiene las instrucciones para sintetizar ARN y, en muchos casos, proteínas . No todo el ADN corresponde a genes: gran parte es no codificante . 🔍 2. Estructura básica del gen En procariotas:
Gen continuo (sin intrones).Transcrito directamente en un ARN funcional (sin procesamiento complejo). En eucariotas:
Gen discontinuo , con:Exones : regiones codificantes.Intrones : regiones no codificantes que se eliminan por splicing .Requiere procesamiento post-transcripcional del pre-ARNm. 🧪 3. Elementos funcionales de un gen Elemento Función Promotor Región donde se une la ARN polimerasa para iniciar la transcripción Regiones reguladoras Modulan la transcripción (potenciadores, silenciadores, operadores) 5' UTR Región no traducida antes del codón de inicio 3' UTR Región no traducida después del codón de parada Exones Codifican la secuencia proteica Intrones Se eliminan durante el procesamiento del pre-ARNm Codón de inicio (AUG) Señala el comienzo de la traducción Codones de parada (UAA, UAG, UGA) Finalizan la traducción
🧬 4. Concepto ampliado de gen Un gen no solo incluye la secuencia codificante , sino también:Promotores, enhancers, regiones no traducidas, señales de procesamiento, etc. Puede codificar una o varias variantes de proteína (isoformas) mediante:Splicing alternativo Uso alternativo de promotores Edición del ARN 🧠 5. Expresión génica Proceso por el cual un gen se transcribe y traduce para generar su producto funcional (ARN o proteína). Regulada en múltiples niveles:Transcripción, procesamiento del ARN, traducción, modificación postraduccional. 🔁 6. Genes no codificantes No todos los genes codifican proteínas. Muchos producen ARNs funcionales : tARN, rARN, miARN, lncRNA, etc. Funciones estructurales, catalíticas, regulatorias.
Resumen – Tema 8b: Metabolismo del ARN. Maduración 🧬 1. Introducción El ARN recién transcrito (pre-ARN) debe madurar antes de ser funcional. El proceso es diferente en eucariotas y procariotas :Eucariotas : transcripción y traducción están separadas (núcleo y citoplasma).Procariotas : transcripción y traducción son acopladas. ✂️ 2. Maduración del pre-ARNm en eucariotas a) Adición del cap 5′
Se añade una guanina metilada (m⁷G) al extremo 5′. Protege al ARN de la degradación y facilita el inicio de la traducción. b) Poliadenilación (cola poli-A)
Se añade una cola de ~200 adeninas al extremo 3′. Mejora la estabilidad y exportación del ARNm al citoplasma. c) Splicing (empalme)
Eliminación de intrones y unión de exones . Llevado a cabo por el espliceosoma (complejo con snRNAs + proteínas). Secuencias consenso en los extremos del intrón guían el corte.🔁 3. Splicing alternativo Un mismo gen puede dar lugar a varios ARNm diferentes mediante combinación variable de exones. Incrementa la diversidad proteica sin aumentar el número de genes. Regulado por proteínas específicas que activan o silencian sitios de corte. 🧪 4. Maduración de otros tipos de ARN a) ARN ribosómico (ARNr)
Transcrito como un precursor largo que se corta para formar 18S, 5.8S, y 28S (eucariotas). Se modifica químicamente: metilaciones, pseudouridinas , guiadas por snoRNAs . b) ARN de transferencia (ARNt)
Transcritos como pre-ARNt con extremos extra e intrones. Sufren:Corte de extremos. Adición de CCA en 3′ (sitio de unión al aminoácido). Modificaciones en bases (dihidrouridina, inosina…). ⚙️ 5. Transporte del ARN El ARN maduro se transporta desde el núcleo al citoplasma por complejos proteicos. El transporte es selectivo y controlado. 📉 6. Degradación del ARN Controla la vida media del ARN y regula la expresión génica. Vías:Exonucleasas 5′→3′ y 3′→5′ .Endonucleasas (corte interno). Los ARNm con errores o sin cap/cola se degradan más rápidamente.
Resumen – Tema 9: Biosíntesis de proteínas (Traducción) 🧬 1. Concepto general La traducción es el proceso mediante el cual se sintetizan proteínas a partir de la información contenida en el ARNm . Tiene lugar en los ribosomas , con participación del ARNt , ARNr , factores proteicos y energía (GTP). 🔡 2. El código genético Es universal, degenerado y no solapado . Codón : triplete de nucleótidos del ARNm que codifica un aminoácido.Inicio : AUG (metionina).Parada : UAA, UAG, UGA (no codifican aminoácidos).61 codones codificantes , 3 codones de parada .🧪 3. Fases de la traducción 1. Activación de aminoácidos Cada aminoácido se une a su ARNt específico mediante una aminoacil-ARNt sintetasa . Se forma un aminoacil-ARNt (complejo cargado). Requiere ATP . 2. Inicio de la traducción 🔹 Procariotas:
El ARNm se une a la subunidad 30S mediante la secuencia Shine-Dalgarno . Inicia con fMet-ARNt , que se coloca en el sitio P. Se ensamblan subunidades 30S y 50S → ribosoma 70S. 🔹 Eucariotas:
La subunidad 40S reconoce el cap 5′ y escanea hasta encontrar el codón AUG. Inicia con Met-ARNt . Requiere muchos factores de iniciación (eIFs). 3. Elongación Entrada de un nuevo aminoacil-ARNt al sitio A. Formación del enlace peptídico (catalizado por el ARNr 28S → ribozima). Translocación del ribosoma: el ARNt pasa de A→P→E. Requiere GTP y factores de elongación (EF-Tu, EF-G en procariotas; EF1, EF2 en eucariotas). 4. Terminación Cuando se alcanza un codón de parada (UAA, UAG, UGA). Se unen factores de liberación (RFs) → hidrolizan la cadena peptídica. El ribosoma se disocia y la proteína se libera. 🧠 4. Polisomas Varios ribosomas pueden traducir simultáneamente un mismo ARNm → mayor eficiencia . 🧬 5. Diferencias entre procariotas y eucariotas Característica Procariotas Eucariotas Inicio de traducción Shine-Dalgarno Cap 5′ + escaneo Primer aminoácido fMet Met Subunidades ribosómicas 30S + 50S = 70S 40S + 60S = 80S Traducción y transcripción Acopladas Separadas espacial y temporalmente
Resumen – Tema 10: Regulación de la expresión génica 🧬 1. Importancia de la regulación La síntesis de proteínas es costosa en energía . La regulación asegura una expresión eficiente y específica en respuesta a condiciones internas y externas. La expresión de un gen puede ser constitutiva (constante) o regulada (inducible/reprimible). ⚙️ 2. Niveles de regulación La cantidad de proteína depende de procesos como:Iniciación de la transcripción (nivel principal).Procesamiento del ARN. Transporte del ARN. Traducción. Estabilidad del ARN y la proteína. 📍 3. Regulación en procariotas Elementos clave:
Promotor : sitio de unión de la ARN polimerasa.Operador : sitio donde se une el represor (control negativo).Activadores : estimulan la transcripción (control positivo).Genes:
Inducibles : activados bajo ciertas condiciones (ej. operón lac).Reprimibles : apagados cuando hay suficiente producto (ej. operón trp).Operón lac (modelo clásico)
Regula genes para el uso de lactosa. En ausencia de lactosa: el represor lac bloquea el operador. Presencia de lactosa: la alolactosa inactiva al represor → se expresa. Además, el AMPc-CRP actúa como activador en ausencia de glucosa. 🧪 4. Regulación en eucariotas Características distintivas:
La cromatina limita el acceso al ADN. La transcripción está regulada principalmente de forma positiva (requiere activadores). Se realiza en el núcleo , separada de la traducción. Factores implicados:
Factores de transcripción : activadores o represores.Potenciadores (enhancers) y silenciadores : pueden actuar a distancia.Modificaciones de histonas (acetilación, metilación).Remodelación de la cromatina (complejos como SWI/SNF).🧬 5. Epigenética Estudia los cambios heredables en la expresión génica sin alterar la secuencia de ADN. Modificaciones epigenéticas clave:Metilación del ADN (CpG): silencia genes.Modificación de histonas : regula accesibilidad del ADN.🧠 6. Regulación postranscripcional Splicing alternativo Edición del ARN Control de la estabilidad del ARNm microARN y siRNA : silenciamiento génico.